PROTEÍNAS
Son moléculas grandes y complejas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, sin embargo muchas también poseen azufre, fósforo y otros elementos como magnesio, hierro, zinc y cobre (aunque estos últimos en cantidades muy pequeñas). Las proteínas son los componentes principales de la célula constituyendo más del 50% de su peso seco. Están constituidas por unidades más simples llamadas aminoácidos, su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (- NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (- C -). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo variable al que se denomina
radical (-R) (Figura 2.32a).
Teóricamente es posible la existencia de una gran variedad de aminoácidos distintos, pero solamente veinte tipos diferentes se utilizan para construir las proteínas (Figura 2.32 b). Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y por tanto tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto). Las diferencias entre los veinte aminoácidos radican en sus grupos laterales (-R). En ocho de las moléculas, el grupo está formado por cadenas cortas o por anillos de carbono e hidrógeno, estos grupos son no polares y por tanto hidrofóbicos. Los grupos laterales de siete de los aminoácidos tienen cadenas laterales que son ácidos débiles o bases débiles; dependiendo del grupo lateral en particular y del pH de las soluciones, por su carga eléctrica pueden ser positivos, negativos o neutros. Los aminoácidos están unidos entre sí por enlaces covalentes que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino
Figura 2.32 Cada aminoácido contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un átomo de carbono central. Un átomo de hidrógeno y un grupo lateral están unidos al mismo átomo de carbono. Esta estructura básica es idéntica en todos los aminoácidos. La “R” indica el grupo lateral, que es diferente en cada tipo de aminoácido. b) Los veinte aminoácidos diferentes usados en la construcción de las proteínas. Como puede verse, la estructura esencial es la misma en las veinte moléculas, pero los grupos laterales difieren. Estos grupos pueden ser no polares (sin diferencia de carga entre una zona y la otra), polares pero con cargas balanceadas de modo tal que el grupo lateral en conjunto es neutro, o negativamente cargado o positivamente cargado. Los grupos laterales no polares no son solubles en agua, mientras que los grupos laterales polares y cargados son solubles en agua. (NH2) del otro, con desprendimiento de una molécula de agua. El enlace entre estos dos grupos se denomina “enlace peptídico”, la molécula que se forma por la unión de muchos aminoácidos se llama polipéptido (Figura 2.33). La secuencias de aminoácidos en la cadena polipeptídica determina el carácter biológico de la molécula proteica; aun una pequeña variación en la secuencia puede alterar o destruir la manera de funcionar de la proteína.
Figura 2.33
a) Un enlace peptídico es un enlace covalente formado por condensación
b) Los polipéptidos, son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, en los que el grupo amino de un ácido se une al grupo carboxilo de suvecino.
Para ensamblar los aminoácidos en proteínas, una célula no sólo debe tener una cantidad bastante grande de aminoácidos, sino también suficiente cantidad de cada tipo. Las proteínas son moléculas organizadas que se presentan en una gran variedad de formas. Los biólogos reconocen cuatro niveles de organización en la estructura proteica:
Estructura primaria. Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica que aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Estructura secundaria. Se forma por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puente de hidrógeno). Linus Pauling y Robert Corey (1951) descubrieron que podían formarse puentes de hidrógeno entre el hidrógeno ligeramente positivo del grupo amino de un aminoácido y el oxígeno ligeramente negativo del carboxilo de otro aminoácido. Ellos identificaron dos estructuras que podrían ser resultado de estos puentes de hidrógeno. Una de éstas fue llamada hélice alfa, porque fue la primera en ser descubierta, y la segunda, hoja o lámina plegada beta. Las proteínas que en la mayor parte de su longitud asumen una forma de hélice o de hoja plegada se conocen como proteínas fibrosas.
Estructura terciaria. Corresponde a la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, presentándose superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes y otros débiles. “Los puentes de disulfuro que se forman entre los aminoácidos cisteína pueden colocar parte de una proteína cerca de otra. Fuerzas internas, debidas al tamaño y las propiedades de los grupos funcionales en los aminoácidos específicos presentes, también pueden moldear una proteína. Por ejemplo, los aminoácidos con grupos R muy grandes (como la fenilalanina), son muy voluminosos para que puedan mantenerse uno junto a otro en una sola hélice. Como resultado, la hélice se pliega. Probablemente la influencia más importante sobre la estructura terciaria de una proteína es su medio celular, específicamente si la proteína está disuelta en el citoplasma, en los lípidos de la membrana o la mitad en una y la otra mitad en la otra. Los aminoácidos hidrofílicos pueden formar enlaces de hidrógeno con moléculas cercanas de agua, pero los aminoácidos hidrofóbicos no pueden. Por lo tanto, una proteína disuelta en agua se pliega en un arreglo irregular, con sus aminoácidos hidrofílicos viendo hacia el medio acuoso externo y los hidrofóbicos hacia el interior, reunidos en el centro de la molécula”.
Estructura cuaternaria. Se refiere a la organización espacial adquirida cuando dos o más cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes, presentando su propia conformación tridimensional. Esta estructura no la poseen todas las proteínas, la hemoglobina es una proteína que presenta los cuatro niveles estructurales, consta de dos pares de péptidos muy similares, que se mantienen unidos mediante enlaces de hidrógeno.
Clasificación de las proteínas
Según su conformación: Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los
grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformaciones características: “proteínas fibrosas” y “proteínas globulares”.
Proteínas fibrosas. Constan de cadenas largas, dotadas a menudo de secuencias repetitivas de ciertos aminoácidos, peculiaridad de la estructura primaria que se refleja en las configuraciones hélice alfa y beta laminar plegada de la estructura secundaria, su función es básicamente estructural, forma parte de la piel,
músculos, tendones y tejido conectivo.
El colágeno, forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos, es la proteína más abundante en los vertebrados. La moléculas contiene por lo general tres cadenas polipeptídicas muy largas, cada una formada por unos 1 000 aminoácidos, trenzadas en una triple hélice siguiendo una secuencia regular que confiere a los tendones y a la piel, su elevada resistencia a la tensión. Cuando las largas fibrillas de colágeno se desnaturalizan por calor, las cadenas se acortan y se convierten en gelatina.
La queratina, constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uñas en el ser humano y las escamas, pezuñas, cuernos y plumas en los animales. La queratina protege el cuerpo del medio externo y es por ello insoluble en agua.
El fibrinógeno, es la proteína plasmática de la sangre responsable de la coagulación. Bajo la acción catalítica de la trombina, el fibrinógeno se transforma en la proteína insoluble fibrina, que es el elemento estructural de los coágulos sanguíneos o trombos.
La miosina, que es la principal proteínas responsable de la contracción muscular, se combina con la actina, y ambas actúan en la acción contráctil del músculo esquelético y en distintos tipos de movimiento celular.
Proteínas globulares, Carecen de la regularidad que se observa en las estructuras primaria y secundaria de las proteínas fibrosas, pero exhiben complejos patrones de plegamiento que producen una estructura terciaria globular. En general, son proteínas de gran actividad funcional; los anticuerpos, algunas hormonas, la hemoglobina, las enzimas entre otras pertenecen a este grupo. Son solubles en medios acuosos, en algunas ocasiones tienen funciones estructurales como en los microtúbulos. Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas, agrupan los miles de proteínas distintas que se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los antígenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo). Un solo antígeno puede inducir la producción de numerosos anticuerpos, que se combinan con diversos puntos de la molécula antigénica, la neutralizan y la precipitan en la sangre.
Las hormonas proteicas son segregadas por las glándulas endocrinas, no actúan como las enzimas, sino que estimulan a ciertos órganos fundamentales que a su vez inician y controlan actividades importantes, como el ritmo metabólico o la producción de enzimas digestivas y de leche. La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el páncreas, regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el control de la concentración de glucosa. La tiroxina, segregada por el tiroides, regula el metabolismo global; y la calcitonina, también producida en el tiroides, reduce la concentración de calcio en la sangre y estimula la mineralización ósea.
La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de cien hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de laanemia de células falciformes.
Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras sustancias, llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del organismo. Estas moléculas, principales responsables del metabolismo y de su regulación, tienen puntos catalíticos a los cuales se acopla el sustrato igual ycontrola el metabolismo en todo el cuerpo.
Los microtúbulos son agrupaciones de proteínas globulares que actúan comoentramado estructural de las células y, al mismo tiempo, transportan sustancias deuna parte de la célula a otra. Cada uno de estos microtúbulos está formado por dostipos de moléculas proteicas casi esféricas que se disponen por parejas y se unen un el extremo creciente del microtúbulo y aumentan su longitud en función de las necesidades. Los microtúbulos constituyen también la estructura interna de los ilios y flagelos, apéndices de la membrana de los que se sirven algunos microorganismos para moverse. Las paredes del tubo están formadas por dos tipos de subunidades de una proteína globular, la alfa y la beta tubulina.
Según su composición:
Pueden clasificarse en proteínas simples y conjugadas. Las simples son aquellas que están formadas únicamente por la unión de aminoácidos, ligados unos con otros por enlaces peptídicos, mientras que las conjugadas son las que en su molécula presentan otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina “grupo prostético”.
Funciones de las proteínas
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones (tabla 2.15). Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, por ejemplo.
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